Клинико-диагностическое значение определения активности аминотрансфераз

Снижение активности аспартат- и аланинаминотрансферазы ниже нормы встречается только при тяжелых поражениях печени. Когда значительно умеьшается количество клеток, синтезирующих эти ферменты (Обширный некроз, цирроз) (Майер, 1999; Савченко, Сторожук, 2001).

Аспартатаминотрансфераза- ключевой фермент в обмене белков, объединяющий все виды обмена в клетке и поэтому самый распространенный, имеющий запас прочности и стабильный уровень (Кочкина, 1998). В животных тканях этот фермент представлен двумя изоформами: митохондриальной и цитоплазматической (Кочкин, 1997). Оба изофермента представляют собой димер полипептидных цепей с 400 аминокислотными остатками в каждой. Молекула аспартатаминотрансферазы (АсАТ) содержит два активных центра, функционирующих независимо друг от друга. Изоферменты различаются по аминокислотному составу: так N-концевой аминокислотой цитоплазматического фермента является аланин, а в митохондриальном ферменте - серин (Шерлок, Дули, 1999). Как указывалось выше, содержание АСТ в сыворотке крови здоровых людей очень невелико. Однако гиперферментемия АСТ в сыворотке крови является одним из важных показателей функциональной диагностики.