Влияние АФК на белковые молекулы

Окислительной модификации также подвергаются белковые молекулы. Активные формы кислорода атакуют белки по всей длине полипептидной цепи, нарушая первичную, вторичную, третичную структуры. Это приводит к агрегации и фрагментации белковой молекулы. Наиболее распространенный тип повреждения белка - образование карбонильных групп при окислении аминокислот: лизина,аргинина и пролина. Карбоксильные группы белков под действием активных форм кислорода превращаются в карбонильные группы, которые могут взаимодействовать с аминогруппами и с углеводами, образуя Шиффовы основания, приводящие к образованию поперечных сшивок между белковыми молекулами (продукты Амадори) и нарушению их активности. [34]

Одно из проявлений сшивок между белками - потеря тканями эластичности. Это возникает при ковалентном "сетеобразовании", которое происходит при формировании поперечных ковалентных связей между коллагеновыми волокнами (рисунок 12). [52, 55]

Что касается фрагментации белков, то этот процесс инициируется гидроксильным радикалом преимущественно путем отрыва водорода у a-углеродного атома полипептидного остова молекулы с локализацией у этого атома свободной валентности. Причем, a-углеродный атом в составе полипептидной цепи (но не у свободных аминокислот) является одним из главных участков молекулы для атаки гидроксильным радикалом.

Рисунок 12 - Схема повреждения белка АФК

Вторым обязательным условием для осуществления свободнорадикального расщепления полипептидной цепи является наличие в среде кислорода. Особо подвержены окислительному разложению пептидные ацил-пролиновые связи, чувствительные, по-видимому, даже к окислительной атаке О2. .Обусловлено это более легким окислением третичной амидной связи, чем вторичной, которую формируют другие аминокислотные остатки. [46, 49]